Fibrillen zijn eiwitvezels van enkele micrometers lang en enkele nanometers in doorsnede. Vlees bestaat bijvoorbeeld uit microvezels die geordend in steeds grotere structuren uiteindelijk de spiervezels vormen.

Die mate van uitlijning is kunstmatig (nog) niet mogelijk met deze eiwitfibrillen, maar fibrillen zijn volgens Cynthia Akkermans wel bruikbaar als micro-ingrediënt om, in interactie met in het levensmiddel aanwezige eiwitten, de textuur te veranderen: “Door hun lengte is de toevoeging van een kleine hoeveelheid eiwitfibrillen al genoeg om de viscositeit te beïnvloeden en sterkere gelen te maken.”

De potentie om fibrillen te vormen is een eigenschap van vele globulaire eiwitten. Een bekende is β-lactoglobuline dat 80% uitmaakt van de eiwitten in wei. Ook eiwitten als lysozyme en ovalbumine uit ei, patatine uit aardappelen en glycinine uit soja kunnen onder gunstige omstandigheden fibrillen vormen. Over het mechanisme is nog weinig bekend. Evenmin als over de toepassingsmogelijkheden.

Peptide
Akkermans deed haar promotieonderzoek bij Wageningen Universiteit en was, in een breder kader, eigenlijk op zoek naar een vleesvervanger: “Het sprak me aan om te werken aan een duurzaam product met minder dierlijke eiwitten. Met mijn onderzoek wilde ik daarom een link leggen tussen structuren op microschaal en op macroschaal. Van eiwit naar fibril naar levensmiddel.”

Als modeleiwit werd β-lactoglobuline genomen. Uit eerder onderzoek was bekend dat dit eiwit fibrilliseert als het 5 tot 24 uur wordt behandeld bij 80º C en pH 2. Akkermans: “Wat we hebben gevonden is dat β-lactoglobuline bij lage zuurgraad op een specifieke plek wordt gesplitst waardoor verschillende eiwitfragmenten ontstaan, zogenaamde peptiden. Het blijkt dat peptiden met een lage lading en hydrophoob karakter spontaan kristalliseren als fibrillen en dat de fragmenten met hoge lading in de oplossing blijven.”

Milde condities
“Hierna hebben we gekeken of het resultaat hetzelfde bleef als het eiwit enzymatisch werd gesplitst op dezelfde specifieke plaats bij pH 8, en dat bleek het geval te zijn. Alleen aggregeerden de peptiden die ontstonden in dit basische milieu tot niet-fibrilaire structuren. Als de zuurgraad vervolgens werd verlaagd naar pH 2 ontstonden ook de verwachte fibrillen. Daarmee is bewezen dat fibrilvormende peptiden ook onder milde condities zijn te verkrijgen. Maar de enzymatische route zal verder geoptimaliseerd moeten worden om de vorming van niet-fibrillaire aggregaten tegen te gaan.”
Voor een beter begrip bestudeerde ze ook de medische literatuur. Er is een aantal ziekten die te maken hebben met de vorming van fibrillen. Het ontstaan van zogenaamde plaques bij de ziekte van Alzheimer is een voorbeeld en fibrilvorming door het pancreashormoon amyline wordt in verband gebracht met diabetes.

Akkermans: “Wat opvalt is dat het vaak korte eiwitten zijn die dit doen, net zoals de peptidefragmenten waar wij mee werkten. Verder is interessant dat bij deze ziekten de eiwitten aggregeren onder de milde condities die heersen in het lichaam zoals een neutrale pH, lage concentratie en lage temperatuur. In onze proeven gebruikten we veel extremer omstandigheden. De grote vraag is natuurlijk welke omstandigheden er precies toe leiden dat sommige eiwitten in het lichaam (plotseling) fibrillen gaan vormen. Helaas blijft de medische literatuur het antwoord vooralsnog schuldig.”

Toepassing
In het toepassingsgebied van levensmiddelen (pH 4-7) vindt bij fibrillen clustering plaats. Het toevoegen van wei-eiwit isolaat aan de fibrillen bleek nog eens een versterkend effect te hebben op gelering en viscositeit. Ook werden onder de elektronenmicroscoop fasescheiding en porositeit zichtbaar. De gevonden fasescheiding en porositeit kunnen het breukgedrag van producten beïnvloeden.

Een mogelijke toepassing van fibrillen ligt bij laagcalorische producten waar de originele ingrediënten zijn vervangen door laagcalorische vullers. De uitdaging daarbij is de textuur zo min mogelijk te veranderen. Nu worden hiervoor als verdikkingsmiddel meestal polysachariden als xanthaan gum of zetmeel gebruikt en als geleringsmiddel eiwitten zoals gelatine. Fibrillen kunnen een aantrekkelijk alternatief bieden doordat het mogelijk is met een kleine hoeveelheid al sterke eiwitgelen te maken.

Verzadigend
Een andere toepassing, waar in vervolgonderzoek in Wageningen naar wordt gekeken, zijn de high protein foods: producten met meer dan 10% eiwit. Deze worden ontwikkeld vanuit het oogpunt dat eiwit verzadigend werkt en mensen kan helpen om minder te eten en te snoepen tussen de maaltijden door.

Aan de andere kant kan een hogere eiwitconsumptie ook het proces van spierverlies bij ouderen tegengaan. Er lijkt dus een brede doelgroep aanwezig te zijn voor eiwitrijke producten maar tot nog toe zijn ze vooral te vinden in het sportsegment. Naast poedervormige producten zijn er bijvoorbeeld speciale eiwitrijke repen (high protein bars) in de handel, die als nadeel hebben dat ze erg taai zijn. Met fibrillen kan de textuur van het eiwit worden verbeterd. Daarnaast wordt bijvoorbeeld gekeken naar de mogelijkheid van eiwitrijke pasta’s voor op brood.

Plantaardig
Met gebruik van duurzame eiwitten in het achterhoofd onderzocht de promovenda ook de fibrilisatie van een aantal plantaardige eiwitten. Bij het soja-eiwit glycinine werd hetzelfde beeld gevonden als bij β-lactoglobuline: eerst de vorming bij lage pH van peptiden en vervolgens van fibrillen.

Maar in tegenstelling tot de eerste waren de sojafibrillen vertakt en de mate van vertakking verschilde wanneer er een ander soja-eiwit isolaat werd gebruikt. Het aardappeleiwit patatine leverde op zijn beurt relatief kleine flexibele fibrillen op. De relatie tussen de morfologie van de fibrillen en de eiwitbron is nog onduidelijk. Daarvoor is volgens Akkermans ook meer onderzoek nodig naar andere eiwitten, zoals van erwten en koolzaad, en hun resulterende fibrillen.

Een toepassing in echte vleesvervangers is nog niet mogelijk omdat het moeilijk is de fibrillen uit te laten lijnen maar het onderzoek leverde wel nieuwe aanzetten op. Opvallend was bijvoorbeeld dat bij lage pH fibrillen van β-lactoglobuline zich spontaan ordelijk uitlijnden in domeinen die enkele millimeters groot konden zijn.

Helaas is nog geen methode gevonden om de ontstane structuur te fixeren. Bij hogere pH is fixatie wel mogelijk (door cross-linking van de fibrillen met calcium-ionen of enzymen) maar dan zijn de fibrillen willekeurig geclusterd waardoor het materiaal bij fixatie geen vleesachtige textuur vormt maar een gel.